He estado revisando el artículo sobre el cocinado al vacío que fue publicado en el primer número de la revista International Journal of Gastronomy and Food Science, por el norteamericano D.E. Baldwin. Este Baldwin tiene también una página dedicada al cocinado al vacío –por cierto, que el artículo es, en muchas secciones, un calco de lo que tiene publicado en su página web-. Con esto de las gastronomía se han acercado a los alimentos científicos de otras áreas (este Baldwin es matemático), lo cual es sin duda enriquecedor por la diversidad de puntos de vista, aunque pasa a parecerme un poco preocupante cuando se habla con tanta alegría sobre microorganismos patógenos en alimentos (ya tuve mis discusiones con Myhrvold).
En una de las secciones del artículo, habla del efecto de la temperatura sobre el color de la carne, citando a un libro al que no tengo acceso (“Foods: a scientific aproach” de Charley & Weaver), pero sin hacer referencia a ningún artículo científico ni mostrar datos publicados en ningún sitio. Comenta el autor que el color de la carne depende en primer lugar de la temperatura final que se alcance durante el cocinado (hasta ahí todos de acuerdo), pero después dice que:
.- Cuanto más rápidamente se alcance la temperatura final, más roja queda la carne (se supone que siempre y cuando sea a temperaturas en las que la carne todavía no ha perdido totalmente ese tono). De esto no tenía ninguna noticia. Si fuera cierto, sería un punto a favor de los baños termostatizados (roner) sobre los hornos a vapor, ya que en los primeros se alcanza mucho más rápidamente la temperatura deseada.
.- Cuanto más tiempo se mantenga la carne a una temperatura dada más pálido será el color, y cuanto menos tiempo, más rojo resultará.
¡Buf! Difícil discusión. El color de la carne depende de muchos factores. Tal vez el más importante, o al menos el más evidente, es la presencia de un pigmento del que ya se habló aquí: la mioglobina. A temperaturas de en torno a 60ºC, la mioglobina empieza a perder su estructura y pasa a tener un color marrón. Lo que hemos visto algunos de los que hemos investigado sobre estos temas (no solo nosotros –aquí en castellano-, también otros) es que por mucho que se alargue el tiempo de cocción a una temperatura dada, el color rojo ya no cambia más. Únicamente, como consecuencia de la pérdida de jugos, la carne puede tener un aspecto más pálido (al perder jugos, la luz es reflejada más intensamente y eso de una mayor sensación de luminosidad).
En fin, la cuestión aquí es saber si vosotros, los aficionados al cocinado de la carne a temperaturas en torno a los 58-63ºC, habéis notado alguno de esos dos efectos: color rojo más vivo cuando se consigue un calentamiento más rápido o cuando los tiempos de cocción son menores.
El cuadro es “Circe” de John William Waterhouse.
PD: me dicen ahora que no tengo daltonismo, sino discromatopsia, aunque no llego a tener claro si el daltonismo no es sino una variante de esa tara. Sé que hay algún lector que de temas oftálmicos sabe un montón e igual podía iluminarme.
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Yo no he apreciado ninguno de los dos efectos, pero a esa temperatura sólo cocino carnes duras, con tiempos que van de las 36 a las 100 horas en función de la pieza, así que es difícil comparar, y además la rapidez de calentamiento con estos tiempos es casi marginal…
Por cierto, si admites peticiones, y aunque está claro que es un tema bien complejo, sería utilísima una entrada sobre seguridad y patógenos en la cocción al vacío… Las referencias que manejo habitualmente son precisamente Myhrvold (MC) y Baldwin, y aportaría mucho saber en qué difieres de ellos.
Discromatopsia es un nombre elegante para daltonismo, como quien llama influenza a la gripe o flato a los pedos.
En realidad discromatopsia es cualquier alteración de la visión de los colores, sea determinada genéticamente o adquirida por un problema retiniano o de nervio óptico. La mayoría de las discromatopsias son congénitas.
Se dividen en defectos protán, deután o tritán según afecte a los colores rojo, verde o azul, respectivamente. El más común es el defecto deután, donde los fotoreceptores (conos) retinianos para el color verde no funcionan o captan una longitud de onda similar a la del rojo, por ello confunden estos dos colores. Es el daltonismo típico, y lo tiene un 1% de los varones, aunque hay formas parciales que afectan hasta al 5%. Por ello hay tantos varones que se combinan mal la ropa.
Como curiosidad, lo de daltonismo viene de John Dalton, famoso científico que padecía discromatopsia e hizo la primera descripción detallada. A Dalton debemos una de las primeras teorías atómicas y en su honor se llama dalton a la unidad de medida de peso atómico. Casi nada.
Orges, si te da curiosidad, acércate a una óptica y prueba unos filtros para discromatopsia, tipo chromagen o similares, que supuestamente mejoran la diferenciación de colores en los daltónicos. Aunque no creo que quieras ir por la calle con unas gafas con un lado rosa y otro azul.
Así diferenciarás el rojo de una buena carne del verde de la carne pasada.
Muy esclarecedor como siempre, quisiera preguntar un par de cosas.
EnriqueB ¿que carnes cocinas durante 100h y cual es el coste de 200gr de esa carne si se puede saber?.Entiendo que debe ser rentable
Orges.Como te dije en el correo, siempre tendremos en cocción a horno a baja temperatura sin bolsa mas perdida que en baño con bolsa a igual temperatura ¿no?.Por cierto esta bien expresada la perdida de peso por contracción.
Un saludo y gracias por aportarnos tanto.Tu y todos los que siguen la marga
Buenas tardes, a todos, especialmente a Jorge.
Yo tengo el libro que cita el autor (el Charley&Weaver) y efectivamente en el capítulo relativo a la carne y a la cocción de la misma hace una referencia a lo que comentabas de la velocidad de cocción. A mi entender, no solamente es velocidad de cocción sino también método de cocción porque aunque la temperatura en corazón de producto sea la misma, no es lo mismo usar un horno que una cocción a vapor…. en cualquier caso aparece una cita a un trabajo de Cover y Hostetler publicado en la «prestigiosa «Texas Agricultural Experiment Station Bulletin…. en 1960…. ¡Cómo para encontrarlo!;
Un abrazo
Sergio, el rabo, tanto de buey como de añojo, 100 horas a 60ºC, queda impresionante. Cocino en casa, por lo que la rentabilidad no es un factor relevante.
Gracias a todos por los comentarios.
.-Enrique, ese rabo tiene que estar de rechupete, pero de hecho, el que se hace en olla tampoco está nada mal. ¿Has probado si se perciben diferencias? ¿Nos las podrías describir? Y en cuanto a la petición, la apunto, pero de aquí a dos meses solo va a haber cosas sencillitas, que estoy sobrepasado.
.-Flat, suponía que era algo así, pero cuando llega un «enterao» y te lo afirma categóricamente, uno recula y se informa antes de rechistar. ¡Qué tío el Dalton! Ni idea de que tuviera nada que ver con lo de los colores. Lo de las afas de colores, me lo pensaré un tiempo (tres o cuatro lustros).
.-Sergio, siempre siempre, no sé, pero sería lo normal (más pérdida sin bolsa). No sé si está bien expresada, pero de hecho lo que ocurre es que hay una retracción (más que contracción) de diferentes proteínas, que son las que «sostienen» el agua en el músculo, y hay un efecto de «estrujar una esponja», con lo que sale parte del agua retenida
.- Antonio, qué alegría verte por estos lares de nuevo. Algo así me olía (con lo del libro). En fin, ese tipo de información puede dar pistas, pero en absoluto me resulta concluyente.
Saludos a todos
Jorge, las diferencias en los cortes duros entre la cocción tradicional y el sous-vide a baja temperatura/tiempo largo son brutales. He hecho pruebas en paralelo con la misma pieza (p.e. un rabo de buey, la mitad cocinado a fuego lento en olla con receta de Robuchon/Keller, y la otra mitad 100 horas a 60ºC). La cocción tradicional resulta en una pieza seca, que ha perdido sus jugos, pero que es comestible por el colágeno convertido a gelatina y la salsa en la que se baña para «compensar». Particularmente, no me gusta demasiado, me resulta correosa. Cocinada al vacío la carne resultante es tierna, jugosa sin apenas necesidad de salsa, mantiene un bonito tono rosado, se acerca más a la textura de un corte tierno que a la idea que tenemos en mente de «carne guisada», pero manteniendo la potencia de sabor de estos cortes. En realidad no es comparable a nada porque es el único método que, que yo sepa, resulta en esta textura. En casa y todos los invitados a los que he servido carnes duras cocinadas así han alucinado, les han encantado. A mucha gente les gustan de ambas formas, aunque simplemente son diferentes.
Aquí me corregirás si me equivoco, Jorge, pero entiendo que cocinada a 60ºC la transformación del colágeno es un proceso principalmente enzimático, mientras que en la cocción tradicional es un proceso basado en la temperatura. Reacciones químicas diferentes que resultan en platos completamente distintos.
Tengo preparadas toda una serie de entradas en mi blog sobre estas cocciones: rabo, ossobucco, carilleras… aunque revisando bien la teoría antes de publicarlas. Mi corte preferido de los que he probado son las short-ribs americanas (pero hay que comprar materia prima de allí, lo que eleva el coste) y, de cortes de aquí, las carrilleras de cerdo ibérico. En Umami Madrid tenéis comparativas de técnicas, p.e. en http://www.umami-madrid.com/2011/10/28/rabo-de-toro-al-vacio-100-horas-a-60%c2%bac-vs-olla-express-rapida/
Un saludo
Gracias Enrique.
Esa es la sensación y la teoría: en el intervalo 60-65ºC se produce la solubilización del colágeno para formar gelatina (más lentamente que a 116ºC, en olla, pero también se produce), pero en cambio no hay tanta retracción de las proteínas mifibrilares como ocurre a temperaturas por encima de 70 y sobre todo de 80ºC, con lo que la carne no pierde tanto jugo, con lo que no resulta seca. En las carnes que hemos estudiado nosotros eso es así, pero me preguntaba sin con la cantidad de colágeno que tiene un rabo de toro funcionaría igualmente, y si el poco magro que tiene justificaría el uso de temperaturas moderadas, pero ya veo que sí.
Te corrijo: la hidrólisis del colágeno no es enzimática a 60ºC, es igualmente por hidrólisis de los enlaces puentes cruzado que mantienen las subunidades de tropocolágeno unidas (igual que a 116ºC en olla, pero más lentamente). Las colagenasas musculares son muy poco activas, y no creo que a 60ºC aguanten mucho tiempo funcionando.
Leeré con atención tus entradas. Nosotros tenemos un estudio muy pormenorizado de carrilleras de cerdo ibérico, y ahora andamos con carne de cordero.
Saludos
Gracias por tu respuesta Jorge, y especialmente por la corrección. Precisamente me refería a las colagenasas, algún comentario de Baldwin (p.e. «At our sous vide cooking temperatures between 130 and 140°F (55 and 60°C), many of the enzymes have been denatured but some of the collagenases are active and can significantly increase tenderness.» al final de este mensaje http://egullet.org/p1778183 ) me había llevado a pensar que además de la diferencia de temperatura y su efecto en la contracción de las proteinas, había un efecto específico a baja temperatura originado en cierta actividad enzimática, pero por lo que dices no parece que sea así.
Gracias Enrique.
Sí, Baldwin cita un trabajo de revisión de Tornberg (2005), que a su vez cita al único (creo) trabajo en el que se ha evaluado capacidad colagenasa endógena (del propio músculo) en función de la temperatura, uno de Laakonen de 1970!!. Ese trabajo lo citan todos los que estudian textura de la carne cocinada durante largos períodos de tiempo. Incluso la propia Tornberg, cuando habla del tema, ya dice que podría ser la colagenasa la responsable de parte del ablandamiento, pero que también la solubilización por efecto de la temperatura tiene su efecto.
Y ahora volviendo al trabajo de Laakonen (lo he leído y releído ya muchas veces, y juraría que la mayoría de los autores que hablan del efecto de la colagenasa con el cocinado a 60ºC no) lo que se ve en el trabajo es que en la carne cocinada a 60ºC queda algo de actividad colagenasa , pero mucho menos que la que queda a 45º o a 37ºC. Otra gráfica muy interesante de ese trabajo muestra que la actividad colagenasa es como 4 veces más elevada a 37ºC que a 60ºC. Si unimos toda esta información, eso significaría que si dejáramos la carne a 37ºC durante 24h se ablandaría el colágeno muchísimo más que a 60ºC (del orden de 8 veces más hidrólisis, si los datos de Laakonen et al., 1970 son ciertos). Tú ahora coge unas carrilleras, lávalas bien y déjalas envasadas a vacío a 37ºC un día entero. Si están comestibles (puede que a pesar de haberlas lavado huelan a perro muerto), les das un pase por plancha y le hincas el diente: una pelota de goma. Habrá habido algo de hidrólisis del colágeno, pero si no ha habido tiempo para que se solubilice el colágeno y forme gelatina, no se conseguira apenas ablandamiento.
Pero a lo mejor otros opinan de manera diferente
Saludos
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Enrique no me extraña que tus invitados se sorprendan con un rabo cocinado 100h yo te haría la ola,en cualquier caso esas pruebas de textura para darle algo de rigor científico (no culinario, esta claro que no lo necesita) no estaría mal someterlo a un texturómetro y alguna que otra prueba. En cualquier caso repito me postro ante esas 100h.Un saludo
Gracias Sergio. En realidad no tiene apenas trabajo, tan sólo embolsar con un fondo bien potente (prepararlo es lo que da más trabajo) y dejar en la máquina de sous-vide los 5 días. En estado estacionario y con un contenedor bien aislado térmicamente el aparato no gasta apenas energía, no hace ruido, y en casa no lo usamos a diario, así que ni nos enteramos. Y quedamos muy bien con los invitados 😉
Jorge, acabo de comprobar que el primer enlace, sobre «artículo», no funciona: falta el «http://» inicial, y además apunta a otro artículo distinto de la misma revista.
Corregido.
Saludos y gracias por los comentarios.
Perdona que te moleste , pero al leer este post he recordado que no hace mucho vi un articulo en el que se hablaba que no existía diferencias, tanto organolepticas como nutricionales, entre cocinar una pieza de carne con un vació al 100% o sin vació.
En su momento ni pude leer entero el articulo (por mi mal ingles), ni lo guarde y el caso es que no encuentro ninguna referencia ahora, Sabes algo sobre el tema
Un saludo
Gracias por el comentario Cuchy.
Sí, fue un trabajo de grado (tesina) que desarrolló mi compañero José Sánchez del Pulgar bajo mi dirección. Hablamos de ello aquí:
http://www.lamargaritaseagita.com/blog/2009/05/26/aportaciones-al-cocinado-al-vacio/
Y el trabajo está publicado en la revista Meat Science:
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0309174011003792
El artículo entero en inglés solamente está disponible con suscripción, pero en el enlace que indico de lamarga hay un resumen bastante amplio.
Saludos
Hola Jorge, si me permites abusar de ti un poquito más, ¿qué opinión te merece la afirmación de que casi toda la pérdida de líquido por la contracción de las fibras musculares se produce hasta 80ºC, pero por encima hay poco cambio de color y textura, y por eso no es tan distinto guisar a 80ºC muchas horas de cocinar en olla rápida a 116ºC en mucho menos tiempo?
Gracias por la pregunta/comentario Enrique.
Bueno, el color, una vez pasados los 65ºC, poquito variará. La textura (es más compleja: depende de la retracción de las proteínas miofibrilares (endurecimiento) y de la solubilización del colágeno (ablandamiento). No interviene solamente la temperatura, sino el tiempo. Y en cuanto a la pérdida de líquidos, aunque con matices, yo creo que una vez que pasas de 80ºC, todo lo que tenga que perder lo ha perdido ya (aunque el tiempo siempre juega un papel): al menos eso es lo que vimos cuando comparamos carrilleras de cerdo cocinadas a 80ºC durante 5h y en agua hirviendo (que no en olla a presión) durante 30 minutos: las pérdidas eran similares (36.1% para las 80/5 y 36.4 para las 100/0.5: no hay diferencia estadística).
Saludos
¡Muchas gracias por tu ayuda Jorge!
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Gracias Enrique, por el comentario y por las citas en tu magnífico blog
Saludos
Hello. I apologize for posting in English but I don’t read or speak Spanish. It seems that I wasn’t clear in my comments that are referenced above. I have, of course, read Laakkonen et al. (1970) and absolutely agree with you that collagenase is much less active at 60 °C than it is at lower temperatures; indeed Laakkonen et al. states that “of the 3 temperatures actually studied, the enzyme was most active at 37°C, but was significantly active at 45°[C].” I think you’ll agree with me that at 60 °C and above, collagen is mainly denatured by thermal energy and increasing the temperature by 10 °C roughly halves how long it takes to denature the same amount of collagen. At below 60 °C, say at 55 °C, enzymes also play a role in denaturing collagen (and other proteins) and so the meat reaches the same level of tenderness faster than would be expected from thermal processes alone. Indeed, from Table 5 in Bouton and Harris (1981), peak sear values dropped from 5.60 (1 hr) to 1.58 (24 hrs) or 72% at 55 °C and from 3.59 (1 hr) to 1.97 (24 hrs) or 45% at 60 °C and from 4.56 (1 hr) to 2.37 (24 hrs) or 48% at 65 °C for calves; interestingly, at 50 °C, the reduction in peak shear force was only 7% from 8.71 (1 hr) to 8.08 (24 hrs). Anyway, I explicitly mention rapid aging (which is what you’re recommending) in my review article: “Higher temperature aging is also possible, see Lawrie (1998, pp. 239–240); Myhrvold et al. (2011) found that even 4 h at 45 °C/113 °F can significantly improve tenderness. Lawrie (1998) notes that at 49 °C/120 °F that tenderness is particularly increased but that it has a somewhat undesirable flavor.” Lawrie (1998, pp. 239–240) comments that: “meat held for 2 days at 38°C, or for 1 day at 43°C or 49°C, was more tender than that kept for 14 days at 2°C. … Conditioning at 38°C was difficult to control, even with the dose of ionizing radiation give to steaks at this temperature (in addition to the antibiotics) because of the greater risk of bacterial growth.” This isn’t surprising because all the common foodborne pathogens are active at 37 °C and most are still active at 45 °C. Since neither I nor any professional chef that I know is willing to use antibiotics on their meat or is able to use ionizing radiation on their meat, I don’t see much point in recommending rapid aging at 37–45 °C; this is why I state that “at sous vide cooking temperatures between 55 °C/130 °F and 60 °C/140 °F, many of the enzymes have been denatured but some of the collagenases are active and can significantly increase tenderness after about 6 h (Tornberg, 2005).”
Thank you very much for your comment, Douglas.
I’m so sorry I haven’t got time just now for this very interesting discussion. Only two very brief points:
1.- I do not recommend rapid aging at 37ºC (nor even at 25ºC; I’m veterinarian and try to be very strict with these questions), it’s very dangerous. I just said that if collagenase activity were important at 60ºC, it would be much more at 37ºC. So, first: I do not think collagenase is important in meat tenderness cooked at 60ºC or above (I think we agree in this point).
2.- All these values you have mentioned are shear force ones. Collagen is not the only responsible for meat thoughness and shear force. Thereis also the contribution of myofibrilar proteins and the formation of a sarcoplasmic gel (as you mention in your recent review). It’s a bit risky to adscribe any improvement in tenderness in meats cooked below 55ºC just to collagenase activity (which compare with other enzymes, is very poor; in fact, artificial meat aging with enzymes rarely involve the use of collagenases)
So sorry, in one week or so I’ll try to continue with data and references. Today it’s not possible for me.
Again, thanks Douglas for your contribution
No worries, I’m very busy trying to get two (math) journal articles out in the next few weeks and don’t really have any time to talk enzymes either :-).
As to your two brief points:
(1) I’m very glad that we agree on these two points. Unfortunately, three people have emailed me in the last week asking about rapidly aging at 25–45 °C for 12–24 hrs.
(2) I absolutely agree: (a) shear force depends on all three protein groups (myofibrillar, sarcoplasmic, and connective tissue), (b) aging does not measurably affect collagen (Etherington, 1987), and (c) the enzymes active below 60 °C are increasing tenderness by breaking down more than just collagen — indeed, Laakkonen et al. (1970) says that “enzymes other than collagenase also are present.”
Very best wishes,
Douglas
Here I’m again.
Douglas, I’m really sorry for this misunderstanding. If after reading my words someone concluded that rapid aging at temperatures between 25-45ºC is a good option, it is because he read more than it was written, but anyway, I will try to be more conclusive with these questions in the future.
Regarding the role of enzymes in meat tenderization cooked at temperatures between 50s and 60s ºC, the papers you mentioned just measured the final effect on texture (shear values) but not the direct enzyme activity. In the paper by Christensen et al (Meat Science 2011, 88: 280–285) again, there is a decrease in shear force values when cooking between 53ºC and 63ºC, parallel to a slight increase in residual cathepsin activities between 58ºC and 63ºC, but the authors ascribe most of the decrease in shear force to collagen solubilisation (which is actually measured and is much higher at 58ºC than at 53º). We are currently analysing samples of an experiment carried out also at similar temperatures in which we will try to measure different enzymatic activities (hopefully, collagenase, although we do not have experience with this analysis).
Thank you very much for this interesting discussion.
Cheers
I look forward to seeing the results of your experiments.
I’m the first to admit that I don’t know what portion of the tenderizing below 60 °C is from enzymic activity. I suspect that the answer is complicated. There are so many mysteries: for instance, if Laakkonen et al. (1970) finds that collagenase is the most active at 37 °C then why did Sharp (1959) find an absence of massive proteolysis in collagen and elastin after 1 year at 37 °C? Moreover, to quote Lawrie’s Meat Science:
“[I]n beef held at 37°C, after heating for 15 min at 70°C, soluble hydroxyproline rose from about 2 per cent to about 23 per cent of the total hydroxyproline during 97 days (Sharp, 1964). In corresponding beef which had been heated for 45 min at 100°C (being thus cooked), the value rose from 12 per cent initially to 55 percent over the same period of subsequent holding at 37°C. Histological examination revealed that the connective tissues of the perimysium had been weakened, since fibre bundles were easily separated from one another. In view of the preceding heat treatment, however, the breakdown of collagen (or elastin) in these circumstances can scarcely have been due to enzymic action: progressive physical changes in the connective tissue proteins are probably involved (Gustavsen, 1956).”
I’ve been under (the possibly false) impression (that below about 60 °C) that first heat denatures the triple-stranded helix structure of the tropocollagen and that this then allows enzymes to further denature the collagen and so decrease shear force.
Hi there,
I’m not an expert in collagen or collagenases but if I remember right from my university times, collagenases (there are many types) are metaloproteinases which breakdown collagen into aminoacids.
However, solubilization of collagen is just a denaturalization of the triple helix of tropocollagen, as Douglas mentioned.
So, it’s easy to check the effect out in both cases analyzing the «meat juice», looking for hydroxiproline (produced only by collagenases) vs. single strand collagen (it can be seen just by gel formation too).
Interesting discussion!
Cheers
Thanks Douglas and Andrés.
It could be that heating makes collagen more susceptible to collagenase activity, but at the same time, collagenase activity will most likely disappear as a consequence of protein denaturation in not a long time. The procedure suggested by Andrés (measure OHPro as a free amino acid in meat juices after heating) could be useful for assessing the extent of collagen degradation by collagenases that act as exoproteases, but I think I remember that most collagenases are endoproteases, and thus, they give rise to large peptides that won’t be among free amino acids. And measuring total OHPro won’t allow us to distinguish between solubilised and hydrolized collagen
Very interesting discussion Douglas and Andrés, thanks
Estimado sr
quisiera preguntarle porque se enrojece la carne al cocerla en olla express y su caldo tiene una franja superior como color betabel?,me preocupa eso y saber si tendra alguna substancia toxica o conservadora para quedar roja y el caldo tambien.
Atentamente Dra. silva, Mexico.